Det inhibitorbundna komplexet bildas mestadels under koncentrationer av höga substrat och ES-I-komplexet kan inte frigöra produkten medan inhibitorn är bunden, vilket resulterar i reducerad Vmax. … Således, paradox alt nog, minskar icke-konkurrenskraftig hämning både Vmax och ökar ett enzyms affinitet för dess substrat.
Hur påverkar icke-kompetitiv hämmare Vmax?
När en icke-kompetitiv hämmare läggs till ändras Vmax, medan Km förblir oförändrad. Enligt Lineweaver-Burk-diagrammet reduceras Vmax vid tillsats av en icke-konkurrerande hämmare, vilket visas i diagrammet genom en förändring i både lutningen och y-skärningspunkten när en icke-kompetitiv hämmare läggs till.
Varför sänks Vmax vid icke-kompetitiv hämning?
För den kompetitiva hämmaren är Vmax detsamma som för det normala enzymet, men Km är större. För den icke-kompetitiva inhibitorn är Vmax lägre än för det normala enzymet, men Km är detsamma. … Det extra substratet gör att substratmolekylerna är tillräckligt rikliga för att konsekvent "slå" inhibitormolekylerna till enzymet.
Varför minskar Km och Vmax när en okompetitiv hämmare läggs till?
Icke-kompetitiva hämmare binder endast till enzym–substratkomplexet, inte till det fria enzymet, och de minskar både kcat och Km (minskningen i Km härrör från faktumet att deras närvaro drar bort systemet från fritt enzym mot enzym–substratkomplexet).
Vad innebär en minskning av Vmax?
En lägre Vmax betyder att enzymet fungerar under suboptimala förhållanden.
