Salpetersyra reagerar med proteiner och bildar gula nitrerade produkter. Denna reaktion är känd som xantoproteinreaktionen. Detta test utförs genom att tillsätta koncentrerad salpetersyra till ämnet som testas och sedan värma upp blandningen.
Vilken syra används i Xanthoproteintest?
Xanthoproteic-testet använder en nitreringsreaktion för att bestämma närvaron av proteiner i en lösning. När provet behandlas med en varm koncentrerad salpetersyra reagerar det med aromatiska aminosyror som fenylalanin, tyrosin och tryptofan och bildar en gulfärgad produkt som kallas Xantho-protein.
Varför tillsätts NaOH i Xanthoproteintest?
Xantoproteintest är specifikt för protein som innehåller aromatiska aminosyror. Bensenringen i aminosyrorna nitreras genom upphettning med salpetersyra och bildar gula nitroföreningar som övergår till orange färg med alkali. … Kyl provröret och tillsätt 2mL 20 % NaOH (eller ammoniaklösning) för att göra det alkaliskt
Hur upptäcker Xanthoproteic-testet fenoliska aminosyror?
Xantoproteintest används för att särskilja aminosyror med en fenylring, en fenol eller en indolgrupp från andra aminosyror Xanthoprotein är en gul syrasubstans som bildas genom inverkan av heta salpetersyra på albumin- eller proteinämnen och ändras till en djupt orange-gul färg genom tillsats av ammoniak.
Varför ger fenylalanin negativt resultat i Xanthoproteintest?
HNO3. Den aromatiska bensenringen genomgår nitrering för att ge en gulfärgad produkt. Fenylalanin ger negativ eller svagt positiv reaktion även om denna aminosyra innehåller aromatisk kärna eftersom den är svår att nitrera under norm alt tillstånd.
