Hur sds binder till protein?

2024 Författare: Fiona Howard | [email protected]. Senast ändrad: 2024-01-10 06:43

SDS binder starkt till de positivt laddade och hydrofoba resterna av proteiner genom dess sulfatgrupper respektive alkylkedjor ^{13 Följaktligen, det är ett värdefullt rengöringsmedel inom området strukturbiologi och studier av proteinveckning/veckning.}

Vad gör SDS med ett protein?

SDS är ett amfipatiskt ytaktivt ämne. Den denaturerar proteiner genom att binda till proteinkedjan med sin kolvätesvans, exponera norm alt begravda områden och belägga proteinkedjan med ytaktiva molekyler. Den polära huvudgruppen i SDS ger en ytterligare fördel för användningen av detta denatureringsmedel.

Hur binder SDS till aminosyror?

SDS har en hydrofob svans som interagerar starkt med proteinkedjor (polypeptid). Antalet SDS-molekyler som binder till ett protein är proportionellt mot antalet aminosyror som utgör proteinet Varje SDS-molekyl bidrar med två negativa laddningar, vilket överväldigar alla laddningar som proteinet kan ha.

Belägger SDS proteiner?

SDS belägger också proteinet med en enhetlig negativ laddning, vilket maskerar de inneboende laddningarna på R-grupperna. SDS binder ganska likformigt till de linjära proteinerna (cirka 1,4g SDS/1g protein), vilket innebär att laddningen av proteinet nu är ungefär proportionell mot dess molekylvikt.

Hur ger SDS protein en negativ laddning?

SDS är ett rengöringsmedel som innehåller en lång alifatisk kedja och en sulfatgrupp. Detta tvättmedel interagerar med denaturerade proteiner för att bilda ett starkt negativt laddat komplex (den negativa laddningen som härrör från SO₄² − ^{grupper av SDS). Proteinerna denatureras först av värme och sedan tillsätts SDS i stort överskott.}