Trypsin är ett serinproteas från matsmältningssystemet som produceras i bukspottkörteln som en inaktiv prekursor, trypsinogen. Det utsöndras sedan i tunntarmen, där enterokinas proteolytisk klyvning aktiverar det till trypsin. Det resulterande aktiva trypsinet kan aktivera fler trypsinogener genom autokatalys.
Hur aktiveras trypsin?
Trypsinogen aktiveras av enterokinas, som klyver en aminoterminal aktiveringspeptid (TAP). Aktivt trypsin klyver sedan och aktiverar alla andra pankreasproteaser, ett fosfolipas och kolipas, vilket är nödvändigt för den fysiologiska verkan av triglyceridlipas i bukspottkörteln.
Vad aktiverar trypsin i bukspottkörteln?
Aktivering av trypsinogen
Trypsinogen aktiveras av enteropeptidas (även känt som enterokinas). Enteropeptidas produceras av slemhinnan i duodenum och det klyver peptidbindningen av trypsinogen efter rest 15, som är ett lysin.
Vilken Zymogen aktiverar trypsin?
Zymogenerna måste alltså vara påslagna samtidigt. Koordinerad kontroll uppnås genom verkan av trypsin som den gemensamma aktivatorn för alla bukspottkörtelzymogener-trypsinogen, kymotrypsinogen, proelastas, prokarboxipeptidas och prolipas, ett lipidnedbrytande enzym.
Var agerar trypsin?
Trypsin är ett enzym som hjälper oss att smälta protein. I tunntarmen bryter trypsin ner proteiner och fortsätter matsmältningen som började i magen. Det kan också hänvisas till som ett proteolytiskt enzym eller proteinas. Trypsin produceras av bukspottkörteln i en inaktiv form som kallas trypsinogen.